hemoglobin (hemo- + lat. glob[us]: kugla), hemoprotein u crvenim krvnim zrncima (eritrocitima), odgovoran za prijenos kisika iz plućnih mjehurića u periferna tkiva. Hemoglobin je izgrađen od četiri globinske podjedinice, a svaka od njih sadrži molekulu hema, na koju se može vezati molekula kisika, O2. Glavni je hemoglobin odrasla čovjeka hemoglobin A, podjediničnoga sastava α2β2, gdje α i β označavaju različite podjedinice. U središnjoj šupljini između podjedinica nalazi se vezana molekula 2,3-bisfosfoglicerata, koja stabilizira strukturu i smanjuje afinitet hemoglobina za kisik.
Hemoglobin je jedna od najbolje proučenih bjelančevina. Vezanje kisika na hemoglobin (oksigeniranje) kooperativno je, tj. vezanje na jednu podjedinicu olakšava vezanje na sljedeću. To omogućuje biološku funkciju hemoglobina: u plućima, gdje je koncentracija kisika veća, tj. parcijalni je tlak kisika veći, hemoglobin se zasićuje kisikom. U kapilarama mišića i drugih organa, gdje je parcijalni tlak kisika manji, hemoglobin otpušta kisik. Vezanje kisika na hemoglobin povezano je s promjenom prostorne građe te makromolekule.
Tijekom embrionalnoga razvoja u eritrocitima se nalaze drugačiji hemoglobini: embrionalni (ζ2ε2), zatim fetalni (α2γ2), da bi nekoliko tjedana prije rođenja sinteza β-podjedinice nadvladala sintezu γ-podjedinice. Fetalni i embrionalni hemoglobin imaju veći afinitet za kisik od hemoglobina A, što omogućuje prijenos kisika iz krvnoga optoka majke u krvni optok ploda.
Mutacijama gena za α- ili β-lance hemoglobina nastaju prirođene (nasljedne) bolesti, od kojih je najpoznatija srpasta anemija. Hemoglobin oboljelih ima kao šestu aminokiselinu u β-lancu valin mjesto glutaminske kiseline, što smanjuje topljivost hemoglobina, dovodi do njegova taloženja u eritrocitima, koji mijenjaju oblik i zaglavljuju se u kapilarama, a to pak dovodi do daljnjih komplikacija; dok nisu bili poznati načini liječenja, ta je bolest uzrokovala smrt prije tridesete godine života.
